Auto-assemblage de protéines pour la bioélectronique: Etude du Transport de charge dans les fibres amyloïdes
Anaëlle RONGIER
SYMMES/STEP et BIG/LCBM
Mardi 13/02/2018, 13h30-15h30
Bât. A, Salle de conférences, 3ème étage, CNRS

Les fibres amyloïdes sont des biomatériaux prometteurs pour la bio(nano)électronique, en particulier pour l’interfaçage avec les systèmes biologiques. Ces fibres, formées par l’auto-assemblage de protéines, sont aisément synthétisables et modifiables/fonctionnalisables. Elles possèdent de surcroît des propriétés physiques remarquables notamment en termes de stabilité et de résistance mécanique. Nous avons étudié les mécanismes de transport de charges dans les fibres formées par de domaine prion de la protéine HET-s : HET-s(218-289), dont la structure atomique sous la forme de fibres est connue. Les échantillons ont été caractérisés électriquement et électrochimiquement sous la forme de films "secs". L’influence de plusieurs paramètres sur leur conductivité a été étudiée : température, humidité ou encore la lumière. Nous avons montré que l’organisation de la protéine en fibres autorise un processus de transport de charges intrinsèques. De plus, l’eau joue un rôle essentiel dans ces mécanismes: les principaux porteurs de charges sont certainement des protons. En parallèle, une simulation de dynamique moléculaire appuyée par les résultats de caractérisations par diffusion des neutrons, a mis en évidence une forte interaction entre l’eau et les fibres. Deux canaux d’eau stabilisés par liaisons hydrogènes se formeraient le long des fibres. Ces derniers peuvent permettre le transport de protons par un mécanisme de type Grotthuss. Des réactions électrochimiques, en particulier l’électrolyse de l’eau, seraient la source des protons transportés grâce aux fibres. Cela conduit à l’instauration d’un courant d’oxydoréduction à partir d’un seuil de tension de polarisation. Enfin, deux effets photo-électriques ont été observés lorsque les fibres sont irradiées entre 200 et 400 nm. Le premier est un photo-courant qui serait dû à la photolyse de l’eau adsorbée dans les échantillons. Le second, qualifié de "photo-courant inverse", se produit plus spécifiquement à la longueur d’onde de 280nm et seulement en présence de dioxygène. Il engendre une diminution de la conductivité. Cela serait dû à une réaction entre l’état triplet des tryptophanes des fibres et le dioxygène produisant des espèces réactives de l’oxygène qui, à leur tour, captent des protons.

Abstract

Amyloid fibers are promising biomaterials for bio(nano)electronics, especially for interfacing with biological systems. These self-assembled protein fibers are easy to synthetize, to tune and to functionalize. Their physical properties such as stability and mechanical strength are noticeable. We studied charge transport processes in HET-s(218-289), an amyloid fibers with a known atomic structure. The samples were electrically and electrochemically characterized as “dried” films. The influence of several parameters such as temperature, humidity or light was investigated. We demonstrated that the fiber organization allows intrinsic charge transport mechanisms in which water plays a crucial role. Furthermore, the dominant charge carriers are most certainly protons. Molecular dynamic simulation and neutron scattering experiments run in parallel show strong water-fiber interactions. In particular, H-bonded water channels can be formed along the fibers and support proton transport according to a Grotthuss-like mechanism. Proton production would result from electrochemical reactions, especially from water electrolysis, occurring on electrode surfaces. Therefore a catalytic current is detected when the bias exceeds a certain threshold. In addition, two photoelectric phenomena were observed when the fibers are irradiated with near UV light (200-400nm). The first one is a photocurrent most probably related to water photo-splitting. The other occurs specifically at the 280nm wavelength and in the presence of molecular oxygen. It leads to a so-called "inverse photoconductance" phenomena. This likely results from chemical reaction between triplet-state tryptophan and oxygen that produces reactive oxygen species which in turn consume protons

Contact : Patrice RANNOU

 

Retour en haut